Wpływ gotowania na strukturę białek mięsa

Źródło: freeimages.com

Gotowanie mięsa zmienia strukturę białek w nim zawartych, sprawiając, że staje się ono łatwiejsze w przyswojeniu, a przy okazji zabijane są potencjalne patogeny, które mogą w nim się znajdować.Zmiany te opisali niedawno naukowcy z Nowej Zelandii.

Generalnie znany jest wpływ ogrzewania na białka, wiadomo, że wraz ze wzrostem temperatury zmieniają one kształt, ulegają rozpadowi i wielu modyfikacjom chemicznym. Zmiany te mogą prowadzić do ich zlepiania się lub agregacji.

Zespół naukowców z Lincoln University w Canterbury (Nowa Zelandia) pod przewodnictwem Tzer-Yang Yu zbadał dokładnie wpływ gotowania na zmiany zachodzące w baraninie. Zebrali oni próbki świeżej, mielonej baraniny i gotowali je w czasie od 10 minut do 4 godzin, a jedną z próbek kontrolnych zostawili na 10 minut w wodzie, bez ogrzewania. Po ugotowaniu mięsa wyciągnięto je z wody, w celu wyizolowania białek nasączono roztworem na bazie mocznika, odwirowano na wirówce. W efekcie otrzymano wzbogacony osad.

W kolejnym etapie rozdzielono otrzymane białka za pomocą elektroforezy żelowej na 9 części i każdą z nich poddano działaniu trypsyny, która rozłożyła białka. Otrzymane produkty rozkładu zanalizowano za pomocą chromatografii cieczowej połączonej z tandemowym spektrometrem masowym (LC-MS/MS). Zanalizowano również wodę pozostałą po gotowaniu mięsa bezpośrednio za pomocą LC-MS/MS, dzięki temu określono, które z białek w czasie gotowania zostały uwolnione z mięsa.

Jak można było się spodziewać, zaobserwowano wiele różnych zmian w białkach mięsa, dłuższe gotowanie zwiększało ich intensywność. Wskazuje na to porównanie wyników elektroforezy żelowej, gdzie dla mięsa gotowanego przez 10 minut otrzymano serię pasm dla poszczególnych białek, a dla mięsa gotowanego 4 godziny otrzymano jedno duże pasmo z delikatnymi odchyleniami. W efekcie w 1 przypadku można było zidentyfikować 152 białka, tak w drugim tylko 91. Ponadto w długo gotowanym mięsie trudno było zidentyfikować białka, ponieważ straciły one swoją masę lub uległy fragmentacji i agregacji. W związku z tym migrowały w żelu inaczej niż wskazywałaby na to ich masa.

Naukowcy zauważyli na przykładzie białka o nazwie tytyna, budującego duże mięśnie poprzecznie prążkowane, że występowało ono w mniejszych ilościach w mięsie gotowanym przez 4 godziny niż w pozostałych próbkach. Jednakże fragmenty tytyny i również agregaty tych fragmentów były obecne w gotowanym mięsie, co pozwoliło na określenie tego, co stało się podczas gotowania. Analizy wody pozostałej z gotowania wykazały, że wiele rozpuszczalnych białek z próbki kontrolnej nie zostało uwolnionych do wody podczas gotowania, najprawdopodobniej w rezultacie ich agregacji i utworzeniu nierozpuszczalnych zlepków. Z kolei część nierozpuszczalnych białek, takich jak miozyna, podczas gotowania ulegała rozpadowi, a ich fragmenty znaleziono w pozostałej po gotowaniu wodzie.

(pj)