Polscy i niemieccy naukowcy zaobserwowali rozpad białka

Jednym z problemów, jakim od dawna zajmują się naukowcy, jest kwestia mechanizmu zwijania się białek – uzyskiwania przez nie trójwymiarowej struktury. Polscy i niemieccy naukowcy jako pierwsi zaobserwowali proces rozpadu białka przy zastosowaniu nowatorskich metod badawczych i udało im się sfilmować w rozdzielczości atomowej proces fałdowania się, pokazując kolejne etapy powstawania białka.

Białka znajdują się we wszystkich organizmach żywych, również w wirusach. Aby uzyskać funkcje biologiczne ważne dla organizmu, formują się w trójwymiarowe struktury przypominające łańcuchy. Proces zwijania się białka jest skomplikowany, gdy dochodzi w nim do błędów, białka nie tylko nie pełnią swoich funkcji, ale mogą zamieniać się w toksyczne grudki, które uszkadzają poszczególne komórki i wywołują poważne choroby (np. Alzheimera czy Parkinsona).

Proces fałdowania się i rozpadu białek został zbadany przez polskich i niemieckich naukowców: Dr Mariusza Jaremko z Instytutu Biochemii i Biofizyki PAN w Warszawie i dr Łukasza Jaremko z Uniwersytetu Warszawskiego oraz uczonych z Instytutu Chemii Biofizycznej Maksa Plancka (MPIbpc) i Niemieckiego Ośrodka Chorób Neurodegeneracyjnych (DZNE) w Getyndze.

Do swoich badań zastosowali nowatorską metodę wykorzystującą niskie temperatury. Obiektem badań było białko CylR2, kluczowe dla produkcji toksyny przez "Enterococcus faecalis", bakterii paciorkowca kałowego powodującego częste infekcje szpitalne. Wyhodowana przez naukowców odpowiednia ilość białka została poddana ochładzaniu z 25 st. C do -16 st. C, a wszelkie pośrednie formy, jakie przyjmowało białko były badane za pomocą metodą spektroskopii NMR. Jak zauważyli naukowcy, białko CylR2 stopniowo rozdzielało się na dwie jednostki. Początkowo względnie stabilne, w coraz niższej temperaturze rozwijają się, a w -16 st. C są bardzo niestabilne i dynamiczne. Ta forma badanego białka jest jednocześnie zalążkiem procesu fałdowania się, a jednocześnie może wyzwalać również mechanizm nieprawidłowego rozwoju białka.

Dokładny opis badań i ich wyników można odnaleźć w „Nature Chemical Biology".

(pj)