Określono strukturę enzymu redukującego siarczyny

Enzym MccA/Ilustracja: AG Einsle

Biochemicy z Uniwersytetu we Freiburgu (Niemcy) określili strukturę i funkcjonowanie nowego enzymu o nazwie MccA, redukującego siarczyny, które są zabójcze dla wielu mikroorganizmów, stąd powszechnie używane jako konserwanty, np. w produkcji wina.

Prof. dr Oliver Einsle i dr Bianca Hermann z Freiburga wraz z badaczami z Politechniki w Darmstadt realizują projekt opisania bakteryjnego enzymu redukującego siarczyny do siarczków nawet stukrotnie szybciej niż dotychczas znane tego typu enzymy. Badacze określili strukturę kompleksu enzymu MccA i szczegóły mechanizmu jego reakcji, co pozwoli na jego szersze wykorzystanie w biotechnologii.

Niektóre bakterie, gdy brak tlenu, do oddychania używają siarczynów, redukując je do siarczków. W reakcji tej uwalniany jest tlen i powstaje woda. Jedną z takich bakterii jest Wolinella succinogenes, która produkuje enzym o nazwie MccA będący trimerem metaloproteiny zawierającej 24 grupy hemowe z jonami żelaza. Naukowcom udało się ustalić strukturę MccA odkrywając przy tym centrum aktywne odpowiedzialne za redukcję siarczynów. Centrum to składa się z jednej grupy hemowej połączonej z jonem miedzi i dwoma cysteinami, aminokwasami zawierającymi siarkę. W odróżnieniu od innych enzymów MccA najpierw rozkłada siarczyn na wodę i tlenek siarki, który następnie redukowany jest do siarczku.

(pj)