NMR pozwala na analizę Helicobacter pylori

Źródło: spectroscopynow.com

Zastosowanie spektroskopii NMR umożliwiło niemieckim badaczom określenie struktury białka baktofiliny budującej cytoszkielet Helicobacter pylorii – bakterii powodującej wrzody żołądka.

Biofizyk Adam Lange z Instytutu Farmakologii Molekularnej w Lipsku (FMP)określił w sposób szczegółowy budowę białka o nazwie baktofilina, budującego cytoszkielet bakterii H. Pylorii. Poznanie tego białka pozwala na opracowanie skuteczniejszych od dotychczasowych metod walki z wrzodami żołądka.

Baktofilina została odkryta pięć lat temu i określono, że wpływa ona na tworzenie przypominającego wiertło kształtu H. pylorii, który pozwala na wnikanie do wnętrza ścian żołądka i dwunastnicy. Pojedyncze cząsteczki baktofiliny polimeryzują spontanicznie we wnętrzu bakterii, tworząc cienkie włókna i bardziej skomplikowane struktury. Na początku 2015 roku Lange wraz ze współpracownikami opublikowali szczegóły niezwykłego motywu strukturalnego obecnego w baktofilinie. Motyw ten to beta-helikalne sfałdowanie, dotychczas nie widziane w cytoszkielecie. Oczywiście trzeba wspomnieć, że takie włókna proteinowe nie ulegają krystalizacji, a zatem i nie powodują dyfrakcji promieni a w dodatku nierozpuszczalne i nie nadają się do badań spektroskopowych wymagających postaci roztworu.

W tej sytuacji członkowie zespołu naukowego: Chaowei Shi i Pascal Fricke, zastosowali czterowymiarową spektroskopię NMR ciała stałego (HN-NH) i spektroskopię NMR 2D C-C oznaczonych próbek. Naukowcom udało się na bazie skomplikowanych widm NMR określić główne piki odpowiadające za prawoskrętną beta-helisę z sześcioma zwojami i trójkątnym hydrofobowym rdzeniem. W celu jeszcze lepszego poznania struktury baktofiliny naukowcy z FMP zamierzają podjąć współpracę z zespołami naukowymi specjalizującymi się w kriomikroskopii elektronowej.

(pj)